In questo lavoro, la stabilità del peptide omotrimerico T3-785, un modello rappresentativo del collagene umano, è stata descritta in termini energetici utilizzando la tecnica del frazionamento molecolare con tappi coniugati (MFCC) e nell'ambito della teoria funzionale della densità (DFT). È stato possibile prevedere la rilevanza individuale degli aminoacidi Pro, Hyp, Gly, Ile, Thr, Gly, Ala, Arg, Gly, Leu e Ala, la conseguente importanza delle triadi Pro-Hyp-Gly, Ile-Thr-Gly, Ala-Arg-Gly e Leu-Ala-Gly, e infine l'influenza delle zone N-terminale, Centrale e C-terminale di ciascuna catena nel mantenimento dell'integrità della tripla elica del collagene. Per fare ciò, sono state calcolate le forze di attrazione e repulsione dei 90 residui che compongono il sistema. Ciascuno di questi residui ha un'energia di interazione che varia a seconda della natura chimica della sua catena laterale, dell'ambiente di microsolvatazione che lo circonda e dei contatti intermolecolari che stabilisce. Lo studio pionieristico della stabilità conformazionale in termini energetici di una regione libera di iminoacidi incoraggerà la ricerca incentrata sullo sviluppo e la sintesi di collageni artificiali ad alta stabilità mediante la bioingegneria.